Proteine Allgemein

Proteine sind lange Ketten von L-Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Aminosäureketten die unter 100 Aminosäuren besitzen nennt man Peptide. Ab 100 verknüpften Aminosäuren spricht man von einem Protein.

Peptidbindung:
Eine Peptidbindung erfolgt zwischen der Aminogruppe (-NH2) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (-COOH) der nächsten Aminosäure. Dabei wird ein Molekül Wasser abgespalten. Dies wird auch Kondensationsreaktion genannt. Die Bindung ist reversibel und kann durch Hydrolyse, entweder mit Säure oder Enzyme, wieder aufgelöst werden. Dabei wird je Bindung ein Wassermolekül benötigt.

Peptidbindung (Autor: Renate 90
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptidbindung.svg)

Durch die Peptidbindung liegt im Molekül eine Polarität vor. An den Kettenenden bleiben nämlich eine freie Aminogruppe und am anderen Ende eine freie Carboxylgruppe übrig. Dieses wird auch N-Terminus (an der freien Aminogruppe) und C-Terminus (an der freien Carboxylgruppe) genannt. Die Synthese erfolgt nur durch fortlaufendes Anfügen von Aminosäuren an die Carboxylgruppe. Daher steht die freie Aminogruppe der Polypeptidkette links.

Proteinstruktur:
Es gibt 4 unterschiedliche Strukturebenen:
Primärstruktur: Diese stellt die Aminosäurensequenz dar, die wiederum angibt, in welcher Reihenfolge die Aminosäuren in der Peptidkette vorkommen. Diese Abfolge der Aminosäuren ist genetisch bedingt.
Sekundärstruktur: ist die räumliche Struktur in einem lokalen Bereich im Protein. Sie wird durch H-Brücken bestimmt und dadurch können viele verschiedene räumliche Anordnungsmöglichkeiten für jedes Protein entstehen. Z.B.: α-Helix, β-Faltblatt, turu-,…
α-Helix ist eine gedrehte Spirale und wird stabilisiert durch eine Wasserstoffbrückenbindung. Im Gegensatz zu α-Helix ist β-Faltblatt nicht flach sondern zieharmonikaförmig. Die Verknüpfungen hierbei sind entweder parallel, antiparallel oder ein Gemisch dieser beiden.
Tertiärstruktur: ist die räumliche Anordnung einer Polypeptidkette und entspricht der tatsächlichen Struktur eines Proteinmoleküls. Sie wird durch die Wechselwirkung verschiedener Aminosäurereste bestimmt. Stabilisiert wird dieses Proteinmolekül durch Van der Waals Kräfte, H-Brücken, Disulfidbrücken oder salzartigen Bindungen.
Quartärstruktur: ist die räumliche Anordnung von zwei oder mehreren Polypeptidketten zueinander. Man spricht auch von einer Zusammenlagerung von Untereinheiten (PPK). Auch hier wirken die gleichen Kräfte wie bei der Tertiärstruktur.

Um Proteine identifizieren zu können muss eine Strukturanalyse erfolgen. Diese gibt Auskunft über die Aminosäuren, welche das Molekül aufbauen und die Menge dieser, in welcher Sequenz, also welcher Reihenfolge diese Aminosäurenen nacheinander im Proteinmolekül vorkommen (Primärstruktur), die Größe des Proteinmoleküls und wie die 3-dimensionale Struktur aufgebaut ist.
Die Strukturanalyse kann durch die Bestimmung der Sequenz durch Kombination von Endgruppenanalyse erfolgen.
Angewandte Verfahren hierbei sind zum Beispiel Sanger-Abbau, Edman-Abbau (siehe 5 Aminosäuren – Vorkommen und Gewinnung) oder Bestimmung des C-endständigen Restes durch enzymatischen Abbau. Um eine Analyse der Struktur vornehmen zu können, muss das Protein rein vorliegen.

Biologische Wertigkeit:
Im Lebensmittel ist es ein Maß, mit welcher Effizienz ein Nahrungsprotein in körpereigenes Protein umgesetzt werden kann. Je ähnlicher das Nahrungsprotein dem Körperprotein in seiner Aminosäuresequenz ist, desto weniger Nahrungseiweiß pro kg Körpergewicht wird benötigt, um ein Eiweißgleichgewicht zu erreichen. Wenn die Eiweißbilanz null ist heißt das, dass Eiweißsynthese und Eiweißabbau genau gleich hoch sind.
Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an essentiellen Aminosäuren zu. Als Referenzwert dient Vollei, dessen biologische Wertigkeit natürlich auf 100 bzw. 1 gesetzt wurde, da es zur damaligen Zeit das Protein war, für welches die höchste biologische Wertigkeit angenommen wurde.

Hier ein paar Beispiele:
Vollei:                        100 (Referenzwert)
Kartoffeln:                 98-100
Rindfleisch:              92
Thunfisch:                92
Kuhmilch:                 88
Edamer-Käse:          85
Schwein:                  84
Soja:                          84-86
Reis:                          81
Roggenmehl:           ca.76-83 (Ausmahlung 82%)
Bohnen:                    72
Mais:                          72
Weizenmehl:            56-59 (Ausmahlung 83%)

Kombinationsbeispiele:
36% Vollei + 64% Kartoffel:          136
75% Milch + 25% Weizenmehl:   125

Hier sind eine Beispiele angeführt, um die vielseitigen biologischen Funktionen der Proteine aufzuzeigen:

  • Hormone (Insulin, Glukagon)
  • Transport Eiweiße (Hämoglobin, Albumin, Vitamine,…)
  • Speicher Eiweiße (Myoglobin, Ferritin)
  • Schutz Eiweiße (Globuline)
  • Struktur Eiweiße (Kollagen, Keratin, Elastin,…)
  • Enzyme: (Biokatalysatoren, Pepsin,…)
  • Blutgerinnung: (Fibrin, Fibrinogen, Proteinsynthese,…)

Bedeutung der Eiweißstoffe
Eiweißstoffe sind die stofflichen Grundlagen des Lebens. Zum Beispiel die Zellkerne aller Organismen besehen aus Eiweiß, das Cytoplasma aus kolloiden Eiweißlösungen bzw. aus einem Eiweißgel (durch Wasseraufnahme zu einer halbfesten Masse gequollenes Eiweiß).
Pflanzen können Aminosäuren selbst aufbauen. Menschen hingegen sind auf die tägliche Zufuhr durch Nahrung angewiesen (ca. 40g/Tag). Tierisches Eiweiß ist aufgrund der günstigen Aminosäurezusammensetzung wertvoller. Bei Pflanzeneiweiß ist ca. die doppelte Menge erforderlich (siehe 7 Proteine - Biologische Wertigkeit, Seite 26).
Überschüssige Eiweißstoffe werden in Fett umgewandelt. Stickstoff wird dabei als Harnstoff ausgeschieden.

Das Vorkommen und der Einsatz der Proteine sind ebenfalls vielseitig:

  • Süßstoffe: Aspartame
  • Pflanzenschutzmittel: Herbizide, Insektizide, Wachstumsregulatoren
  • Antibiotika: Penicillin, Peptidantibiotika, Cephalosporine
  • Klebstoff: Medizin, Tempel von Abu Simbel
  • Aroma: durch die Maillard-Reaktion
  • Gifte: Botox, Phalloidin

Die Einteilung der Proteine kann auch hinsichtlich ihres Aufbaus erfolgen:

  • Einfache Proteine
    • Skleroproteine (fibrilläre Proteine)
    • Sphäroproteine (globuläre Proteine)
  • Komplexe Proteine

Skleroproteine sind Gerüsteiweißstoffe, was soviel bedeutet wie Faserproteine, sie haben daher faserförmige Gestalt. Beispiele dafür sind:
Myosin & Actin haben eine hohe Biologische Wertigkeit im Fleisch und sind für die Muskelkontraktion verantwortlich. Weiteres sind sie in verdünnten Salzlösungen löslich.
Kollagen ist wasserunlöslich und weisen eine geringe biologische Wertigkeit auf. Kollagen hat sein größtes Vorkommen im Menschen, nämlich in Knochen, Zähnen, Sehnen, Bänder, Haut und weiteres. Kollagen ist auch Hauptgrundstoff für die Herstellung von Gelatine und wurde früher als Tischlerleim verwendet.
Elastin ist unlöslich und unverdaulich. Es ist für Formung und Halt zuständig und kommt häufig in Bindegeweben und Blutgefäßen  vor.
Keratin ist unlöslich und unverdaulich. Das Vorkommen von Keratin ist in Haaren, Nägeln, Federn, Hufe, Hörnern, Klauen und weiteres.
Melanin ist in menschlicher Haut und in Haaren vorhanden und bei Pigmenten wichtig.

 

Sphäroproteine sind die eigentlichen Eiweißstoffe und werden auch globuläre Proteine genannt. Sie haben eine kugelförmige Gestalt. Dazu gehören:
Albumine haben eine hohe biologische Wertigkeit und sind gut wasserlöslich. Sie reagieren neutral und Denaturierung bei 70°C. Das Vorkommen ist in Milch, Fleisch, Eier, Getreide, Obst und Gemüse.
Globuline haben eine sehr hohe biologische Wertigkeit. Sie sind wasserunlöslich und ebenfalls in verdünnten Salzlösungen löslich. Sie reagieren schwach sauer und Denaturierung bei 70°C. Das Vorkommen ist im Blut, in Muskeln, Eier, Hormone, Enzyme und Samen der Leguminosen.
Prolamine-Gluteline ist der Haupteiweißbestandteil der Getreidekörner. Sie sind wichtig für die Backfähigkeit durch die darin enthaltenen Klebereiweiße (Gluten – ACHTUNG Glutenunverträglichkeit – Zöliakie). Beide haben geringe biologische Wertigkeit, eine großes Wasserbindevermögen und deaturieren bei 70°C.
Histone sind mit den Nucleinsäuren am Aufbau des Chromatins im Zellkern beteiligt. Weiters sind sie Helferproteine bei der Fällung von Polypeptidketten bei der Proteinsynthese. Sie  wirken leicht basich und sind durch Hitze nicht deaturierbar. Das Vorkommen ist verstärkt im Zellkern.
Lectine sind Agglutinine, die Bindungsstellen für Zucker besitzen und Strukturen erkennen. Die Oberfläche enthält Kohlenhydrate. Das Vorkommen ist in vielen Pflanzen.

Komplexe Proteine sind Eiweißstoffe, die neben dem Proteinanteil auch noch einen Nichtproteinanteil besitzen. Früher wurden komplexe Proteine auch als Proteide bezeichnet.
Phosphoproteine haben eine hohe biologische Wertigkeit. Sie enthalten Phosphorsäure. Casein in der Milch (Haupteiweißstoff der Milch), denaturierbar durch Säure und Lab
Glykoproteine enthalten Kohlenhydrate und sind im Körper als Schleimstoffe wichtig. Das Vorkommen ist im Speichel und im Eiklar.
Nucleoproteine enthalten Nucleinsäuren und sind Bestandteile des Zellkerns. Weiteres sind sie auch Träger der Erbanlagen.
Chromoproteine enthalten Farbstoffe. Deren Vertreter sind zum Beispiel Hämoglobin (Eisen-Blut), Myoglobin (Eisen-Muskel) und Chlorophyll (Magnesium-Fotosynthese)
Melattproteine enthalten Kupfer(Cu), Eisen (Fe) und wirken als Enzyme. Sie transportieren und speichern Metalle im Körper.
Lipoproteine enthalten Neutralfette, Phospholipide und Cholesterin. Sie haben eine Transportfunktion für Fette und werden im Körper gebildet. Das  Vorkommen ist in Lymphe und Blut.